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Angela Merkel CCXXXII – Dendrobium Angela Merkel

Angela Merkel CCXXXII.

Am 2. Juni 2011 wird anlässlich ihres Staatsbesuchs in Singapur eine Orchidee nach Angela Merkel benannt.

Dendrobium Angela Merkel ist eine Orchideen-Hybride, die im Jahr 2011 von den Singapore Botanic Gardens gezüchtet und nach der deutschen Bundeskanzlerin benannt wurde. Die Orchidee ist eine Kreuzung aus Dendrobium Susilo Bambang Yudhoyono und Dendrobium taurinum. Sie hat hellviolette Blüten mit einem Stich ins Minzgrüne und kann bei entsprechender Pflege meterhoch werden.

Die Orchidee generell ist die Nationalblume Singapurs und es ist eine besondere Ehre für bekannte Persönlichkeiten, wenn eine Züchtung nach ihnen benannt wird. Angela Merkel war dementsprechend sichtbar gerührt, als sie die Orchidee zum Abschluss ihrer Singapur-Reise entgegennahm.

Karikatur mit Midjourney erstellt.

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Köpfe: Irwin Rose

Irwin Rose wurde am 16. Juli 1926 in Brooklyn, New York, geboren und starb am 2. Juni 2015 in Deerfield, Massachusetts; vereinzelt findet sich auch der 3. Juni als Todestag. Der amerikanische Biochemiker gehört zu den drei Forschern, die einen der wichtigsten Mechanismen der lebenden Zelle aufklärten: den gezielten Abbau von Proteinen mithilfe eines kleinen Markierungsmoleküls namens Ubiquitin. Gemeinsam mit den israelischen Forschern Aaron Ciechanover und Avram Hershko erhielt er 2004 den Nobelpreis für Chemie „für die Entdeckung des Ubiquitin-vermittelten Proteinabbaus“. Was zunächst wie ein Randthema der Zellbiologie wirkte, erwies sich als zentrales Steuerungssystem des Lebens, das Zellteilung, Immunabwehr und die Qualitätskontrolle von Eiweißen beeinflusst.

Herkunft und Ausbildung

Rose verbrachte einen Teil seiner Jugend in Spokane im Bundesstaat Washington, wohin die Familie gezogen war. Schon früh interessierte er sich für Naturwissenschaften. Während des Zweiten Weltkriegs diente er in der US-Marine, danach nahm er sein Studium wieder auf. An der University of Chicago schloss er sein Studium ab und wurde dort 1952 promoviert. Chicago war in jener Zeit ein Zentrum der biochemischen Forschung, in dem neue Methoden wie die Markierung mit Isotopen eine große Rolle spielten. Diese Werkzeuge, mit denen man einzelne Atome auf ihrem Weg durch chemische Reaktionen verfolgen kann, prägten Roses gesamtes Forscherleben.

Nach der Promotion arbeitete Rose zunächst als Postdoktorand und kam 1954 an die Yale University, wo er bis 1963 der Fakultät angehörte. Danach wechselte er an das Fox Chase Cancer Center in Philadelphia, ein unabhängiges Krebsforschungszentrum. Dort verbrachte er mehr als drei Jahrzehnte, bis er 1995 in den Ruhestand ging. Später setzte er seine Arbeit als Gastforscher an der University of California in Irvine fort.

Ein Spezialist für Enzymmechanismen

Bevor Rose mit dem Proteinabbau berühmt wurde, galt er vor allem als hervorragender Kenner von Enzymmechanismen. Enzyme sind Proteine, die chemische Reaktionen im Körper beschleunigen. Rose wollte genau verstehen, wie sie das tun: Welche Atome werden in welcher Reihenfolge verschoben, welche Zwischenstufen entstehen, und wie gelingt es dem Enzym, eine Reaktion so präzise zu steuern? Um diese Fragen zu beantworten, nutzte er markierte Atome, etwa schwere Varianten des Wasserstoffs. Verfolgt man, wo diese Markierungen nach der Reaktion landen, lässt sich der Ablauf rekonstruieren wie ein Weg im Schnee anhand der Fußspuren.

Unter Fachleuten war Rose für die Sorgfalt und Originalität bekannt, mit der er solche Experimente plante. Er untersuchte unter anderem Enzyme des Zuckerstoffwechsels. Diese Grundlagenarbeit verschaffte ihm großen Respekt in der Biochemie, auch wenn sie außerhalb der Fachwelt kaum bekannt wurde. Gerade dieses Wissen über chemische Feinmechanik sollte später entscheidend sein, als es darum ging, die Einzelschritte eines viel komplexeren Systems aufzudecken.

Das Rätsel des Proteinabbaus

Lange Zeit interessierte sich die Forschung vor allem dafür, wie Zellen Proteine herstellen. Der umgekehrte Vorgang, also ihr Abbau, galt als weniger spannend. Man wusste zwar, dass es im Inneren von Zellen Bläschen gibt, sogenannte Lysosomen, in denen Eiweiße zerlegt werden. Doch einige Beobachtungen passten nicht ins Bild. Vor allem zeigte sich, dass der Abbau bestimmter Proteine Energie benötigt. Das war erstaunlich, denn das Zerschneiden eines Proteins setzt chemisch betrachtet eigentlich Energie frei, statt welche zu verbrauchen. Warum sollte die Zelle also Energie in Form des Moleküls ATP investieren, um etwas abzubauen?

Dieses Paradox bildete den Ausgangspunkt für die Arbeiten, die zum Nobelpreis führten. Avram Hershko und sein damaliger Doktorand Aaron Ciechanover vom Technion in Haifa beschäftigten sich mit genau dieser Frage. Hershko verbrachte Ende der 1970er-Jahre Forschungsaufenthalte in Roses Labor am Fox Chase Cancer Center, und auch Ciechanover arbeitete dort. Aus diesen Besuchen entwickelte sich eine äußerst fruchtbare Zusammenarbeit, bei der Roses Erfahrung mit Enzymmechanismen und die Ideen der israelischen Gruppe zusammenkamen.

Die Entdeckung des Todeskusses

Die Forscher arbeiteten mit einem Extrakt aus unreifen roten Blutkörperchen, sogenannten Retikulozyten. Diese Zellen besitzen keine Lysosomen, bauen aber dennoch Proteine energieabhängig ab. Damit eigneten sie sich ideal, um den unbekannten Mechanismus zu untersuchen. Die Wissenschaftler zerlegten den Extrakt in verschiedene Bestandteile und prüften, welche davon für den Abbau notwendig waren. Dabei stießen sie auf ein kleines, hitzebeständiges Protein, das sie zunächst APF-1 nannten.

In Versuchen, die um 1980 veröffentlicht wurden, zeigte das Team, dass sich APF-1 fest an jene Proteine anheftet, die anschließend abgebaut werden. Häufig hängen dabei mehrere Kopien hintereinander am Zielprotein, wie eine Kette. Bald stellte sich heraus, dass APF-1 identisch mit einem bereits bekannten Protein war: Ubiquitin. Der Name leitet sich vom lateinischen Wort für „überall“ ab, denn Ubiquitin kommt in nahezu allen Zellen höherer Lebewesen vor. Es besteht aus nur 76 Aminosäuren und ist über die Evolution hinweg bemerkenswert unverändert geblieben.

Die Bedeutung lässt sich bildhaft beschreiben: Ubiquitin wirkt wie ein Etikett mit der Aufschrift „zum Abbau bestimmt“. Ein Protein, das mit einer Ubiquitinkette markiert wurde, wird von der Zelle erkannt und zerlegt. In der Presse sprach man daher gern vom „Todeskuss“ für Proteine. Damit war auch das Energieparadox gelöst: Die Energie wird nicht für das Zerschneiden selbst benötigt, sondern für das gezielte Anheften der Markierung und die anschließende Verarbeitung.

Drei Enzyme in einer Kette

Ein großer Teil der folgenden Arbeit bestand darin, herauszufinden, wie die Markierung chemisch erfolgt. Hier kam Roses Expertise besonders zum Tragen. Das Team identifizierte eine Abfolge von drei Enzymtypen, die heute als E1, E2 und E3 bezeichnet werden. Das erste Enzym aktiviert das Ubiquitin unter Verbrauch von ATP. Das zweite übernimmt das aktivierte Ubiquitin. Das dritte erkennt schließlich das passende Zielprotein und sorgt dafür, dass das Ubiquitin darauf übertragen wird.

Besonders wichtig sind die E3-Enzyme, von denen es in menschlichen Zellen Hunderte verschiedene gibt. Sie verleihen dem System seine Präzision, denn jedes erkennt bestimmte Proteine. So kann die Zelle sehr genau bestimmen, welches Eiweiß wann verschwinden soll. Die markierten Proteine werden schließlich von einer großen molekularen Maschine abgebaut, dem Proteasom. Man kann sich das Proteasom wie einen fassförmigen Schredder vorstellen, der Proteine in kleine Stücke zerlegt, während das Ubiquitin wiederverwendet wird.

Warum diese Entdeckung so wichtig ist

In den Jahren nach den ersten Veröffentlichungen zeigte sich, dass der Ubiquitin-vermittelte Abbau weit mehr ist als eine Müllabfuhr der Zelle. Viele Vorgänge hängen davon ab, dass bestimmte Proteine zur richtigen Zeit entfernt werden. Bei der Zellteilung etwa müssen Steuerproteine nach getaner Arbeit rasch verschwinden, damit der nächste Schritt beginnen kann. Auch die Reparatur von Erbgut, die Abwehr von Krankheitserregern und die Beseitigung fehlerhaft gefalteter Proteine sind auf dieses System angewiesen.

Gerät die Markierung aus dem Gleichgewicht, können Krankheiten entstehen. Werden Proteine, die das Zellwachstum bremsen, zu schnell abgebaut, kann das die Entstehung von Krebs begünstigen. Werden fehlerhafte Proteine dagegen nicht ausreichend entsorgt, können sie sich ablagern, was bei bestimmten Erkrankungen des Nervensystems diskutiert wird. Die Medizin hat die Erkenntnisse inzwischen praktisch genutzt: Der Wirkstoff Bortezomib, der das Proteasom hemmt, wird zur Behandlung des multiplen Myeloms eingesetzt, einer Krebserkrankung des Knochenmarks.

Der Nobelpreis 2004

Als die Königlich Schwedische Akademie der Wissenschaften im Oktober 2004 die Preisträger bekannt gab, würdigte sie ausdrücklich die gemeinsamen Arbeiten der drei Forscher aus den späten 1970er- und frühen 1980er-Jahren. Der Preis wurde zu gleichen Teilen zwischen Ciechanover, Hershko und Rose geteilt. Dass ein Thema der Biochemie mit dem Chemie-Nobelpreis ausgezeichnet wurde, unterstreicht, wie sehr die Entdeckung auf dem Verständnis chemischer Reaktionen beruhte: Es ging um Bindungen, Energie und die präzise Arbeit von Enzymen.

Rose war zum Zeitpunkt der Auszeichnung bereits im Ruhestand und arbeitete an der University of California in Irvine. Er galt als bescheiden und zurückhaltend und betonte, dass die Ehrung der Zusammenarbeit zu verdanken sei. Für viele Beobachter war der Preis zugleich eine späte Anerkennung für einen Forscher, der jahrzehntelang mit großer Gründlichkeit an grundlegenden Fragen gearbeitet hatte, ohne im Rampenlicht zu stehen.

Persönlichkeit und Arbeitsweise

Kollegen beschrieben Rose als einen Wissenschaftler, der sich vor allem für das Verstehen begeisterte. Ihm ging es weniger um schnelle Erfolge als darum, einen Mechanismus wirklich bis ins Detail zu durchschauen. Diese Haltung prägte auch die Zusammenarbeit mit Hershko und Ciechanover. Die Gastforscher fanden in seinem Labor eine Umgebung vor, in der sie ungewöhnliche Ideen verfolgen konnten, und Rose brachte sein tiefes Wissen über Enzyme ein, um die Experimente auszuwerten.

Rose war mit der Biochemikerin Zelda Budenstein Rose verheiratet, die ebenfalls in der Forschung tätig war. Das Paar hatte mehrere Kinder. Er wurde unter anderem in die National Academy of Sciences der Vereinigten Staaten aufgenommen.

Vermächtnis

Irwin Rose starb 2015 im Alter von 88 Jahren. Sein wissenschaftliches Erbe ist heute in nahezu jedem Lehrbuch der Biochemie zu finden. Das Ubiquitin-System ist eines der am intensivsten erforschten Gebiete der Zellbiologie, und weltweit suchen Forschende nach Wirkstoffen, die gezielt in die Markierung von Proteinen eingreifen. Ein neuerer Ansatz nutzt das System sogar bewusst, um krankheitsrelevante Proteine gezielt abbauen zu lassen.

Für Sie als Laien lässt sich die Bedeutung seiner Arbeit so zusammenfassen: Zellen müssen nicht nur bauen, sondern auch aufräumen, und zwar sehr genau. Rose und seine Kollegen haben gezeigt, wie dieses Aufräumen funktioniert und mit welchem chemischen Etikett die Zelle entscheidet, was weg muss. Damit haben sie eine Grundlage gelegt, auf der Medizin und Biologie bis heute aufbauen.

Stand: 29.10.2026

Veröffentlicht am Medien und Kultur

Köpfe: Paul D. Boyer

Paul D. Boyer wurde am 31. Juli 1918 in Provo im US-Bundesstaat Utah geboren. Er starb am 2. Juni 2018 in Los Angeles, wenige Wochen vor seinem hundertsten Geburtstag. Der Biochemiker klärte auf, wie unsere Zellen den wichtigsten Energieträger des Lebens herstellen, das Molekül ATP. 1997 erhielt er gemeinsam mit dem Briten John E. Walker eine Hälfte des Nobelpreises für Chemie für die Aufklärung des enzymatischen Mechanismus, der der Synthese von ATP zugrunde liegt. Die andere Hälfte ging an den Dänen Jens C. Skou für die Entdeckung eines Enzyms, das Ionen durch Zellmembranen pumpt.

Herkunft und Ausbildung

Boyer wuchs in Utah auf, in einer Familie, die der Kirche Jesu Christi der Heiligen der Letzten Tage angehörte. Boyer studierte Chemie an der Brigham Young University in seiner Heimatstadt und schloss 1939 ab. Für die Promotion ging er an die University of Wisconsin, eine der damals führenden Adressen für Biochemie, und wurde 1943 promoviert.

Während des Zweiten Weltkriegs arbeitete er an der Stanford University an einem kriegswichtigen Projekt. Es ging darum, Blutserumalbumin, ein Eiweiß aus dem Blutplasma, haltbar zu machen, damit es bei der Versorgung verwundeter Soldaten eingesetzt werden konnte. Boyer und seine Kollegen fanden Zusätze, die das Protein vor dem Zerfall beim Erhitzen schützten. Diese frühe Erfahrung mit der Stabilität von Proteinen begleitete ihn sein ganzes Forscherleben.

Minnesota und Los Angeles

Nach dem Krieg wurde Boyer Professor an der University of Minnesota, wo er fast zwei Jahrzehnte blieb. Er beschäftigte sich mit der Frage, wie Enzyme arbeiten, also jene Proteine, die chemische Reaktionen in Lebewesen beschleunigen. 1963 wechselte er an die University of California in Los Angeles (UCLA). Dort wurde er Gründungsdirektor des Molecular Biology Institute, eines Forschungszentrums, das er über Jahre prägte. Daneben war er als Herausgeber tätig, unter anderem der Fachreihe Annual Review of Biochemistry und des umfangreichen Handbuchs The Enzymes.

ATP, die Energiewährung der Zelle

Um Boyers Leistung zu verstehen, muss man wissen, was ATP ist. Die Abkürzung steht für Adenosintriphosphat. Dieses Molekül trägt drei Phosphatgruppen, die wie an einer Kette hintereinanderhängen. Wird die äußerste Gruppe abgespalten, wird Energie frei. Die Zelle nutzt diese Energie für fast alles: für die Bewegung der Muskeln, für die Übertragung von Nervensignalen und für den Aufbau neuer Moleküle. Deshalb nennt man ATP oft die Energiewährung der Zelle.

Der Bedarf ist gewaltig. Ein erwachsener Mensch setzt an einem Tag eine Menge an ATP um, die ungefähr seinem eigenen Körpergewicht entspricht. Da der Körper nur sehr wenig ATP speichert, muss er das Molekül ständig neu herstellen. Dies geschieht vor allem in den Mitochondrien, den Kraftwerken der Zelle. Das entscheidende Werkzeug dafür ist ein großes Enzym namens ATP-Synthase.

Ein Enzym, das sich dreht

Seit den 1960er-Jahren war durch die Arbeiten des Briten Peter Mitchell bekannt, woher die ATP-Synthase ihre Energie bezieht. Beim Abbau der Nahrung werden in den Mitochondrien Wasserstoff-Ionen, also Protonen, über eine Membran gepumpt. Es entsteht ein Gefälle, ähnlich wie Wasser hinter einem Staudamm. Die Protonen strömen anschließend durch die ATP-Synthase zurück, und dabei wird ATP gebildet. Unklar war jedoch, wie das Enzym die Energie dieses Stroms in chemische Energie umwandelt.

Boyer untersuchte diese Frage mit großem experimentellem Geschick, unter anderem mit Sauerstoffatomen, die mit schweren Isotopen markiert waren. So konnte er verfolgen, welche Schritte im Enzym ablaufen. Er kam zu einem überraschenden Ergebnis: Die Bildung von ATP selbst erfordert kaum Energie. Energie wird vor allem gebraucht, um das fertige ATP vom Enzym zu lösen. In den 1970er-Jahren formulierte er daraus sein Modell des Bindungswechsels.

Nach diesem Modell besitzt die ATP-Synthase drei gleichartige Arbeitsstellen. Jede durchläuft nacheinander drei Zustände: In einem nimmt sie die Ausgangsstoffe auf, im nächsten hält sie diese so fest, dass ATP entsteht, und im dritten öffnet sie sich und gibt das ATP frei. Die drei Stellen befinden sich immer in verschiedenen Zuständen und wechseln reihum. Später ergänzte Boyer eine noch kühnere Idee: Diese Wechsel würden durch eine Drehbewegung im Inneren des Enzyms ausgelöst. Der Protonenstrom treibe eine Art Achse an, die sich wie in einer winzigen Turbine dreht und dabei die drei Arbeitsstellen nacheinander verformt.

Ein Vergleich aus dem Alltag hilft, das Modell zu verstehen. Man kann sich die ATP-Synthase wie eine Drehtür mit drei Kammern vorstellen. In jede Kammer treten nacheinander die Bausteine ein, werden darin zusammengefügt und verlassen sie als fertiges ATP. Die Tür dreht sich aber nur, wenn von außen jemand schiebt, und dieser Schub kommt vom Protonenstrom. Bemerkenswert ist, dass der Vorgang auch umgekehrt laufen kann: Spaltet das Enzym ATP, dreht sich die Achse in die andere Richtung, und es pumpt Protonen. Gerade diese Umkehrbarkeit nutzten die japanischen Forscher später, um die Drehung sichtbar zu machen.

Bestätigung durch die Strukturforschung

Viele Fachleute waren zunächst skeptisch, denn ein rotierender Motor in einem Enzym klang ungewöhnlich. Den Beweis lieferte John Walker in Cambridge. Er bestimmte 1994 mit Kollegen die räumliche Struktur eines großen Teils der ATP-Synthase mithilfe der Röntgenkristallografie. Die Struktur zeigte tatsächlich drei Arbeitsstellen in unterschiedlichen Zuständen und eine zentrale Achse, genau wie Boyer es vorhergesagt hatte. Kurz darauf gelang es japanischen Forschern um Masasuke Yoshida und Kazuhiko Kinosita, die Drehung unter dem Mikroskop sichtbar zu machen. Sie befestigten einen leuchtenden Faden an dem Enzym und beobachteten, wie er sich drehte, sobald ATP vorhanden war.

Damit war klar, dass die ATP-Synthase einer der kleinsten Motoren der Natur ist.

Der Nobelpreis 1997

Die Königlich Schwedische Akademie der Wissenschaften verlieh Boyer und Walker 1997 gemeinsam eine Hälfte des Chemie-Nobelpreises. Die Kombination war bezeichnend: Boyer hatte den Mechanismus aus biochemischen Experimenten erschlossen, Walker ihn durch den Blick auf die Struktur bestätigt. Die andere Hälfte erhielt Jens C. Skou, der als Erster ein Enzym beschrieben hatte, das Natrium- und Kalium-Ionen unter Verbrauch von ATP durch die Zellmembran transportiert. Alle drei Preisträger hatten damit grundlegende Fragen zur Energieversorgung der Zelle beantwortet.

Boyer war zu diesem Zeitpunkt bereits 79 Jahre alt und offiziell im Ruhestand. Er war Mitglied der National Academy of Sciences der USA und hatte zuvor zahlreiche weitere Ehrungen erhalten.

Persönliches

Boyer war über sieben Jahrzehnte mit seiner Frau Lyda verheiratet, die er bereits während des Studiums kennengelernt hatte. Kollegen beschrieben ihn als offenen, neugierigen Menschen, der auch jungen Forschenden zuhörte und gern über ungewöhnliche Ideen diskutierte.

Bedeutung

Paul D. Boyer hat gezeigt, dass Enzyme nicht nur chemische Werkzeuge sind, sondern auch präzise arbeitende Maschinen sein können. Sein Modell des Bindungswechsels und der Drehbewegung gehört heute zum Grundwissen der Biochemie und steht in jedem Lehrbuch. Die ATP-Synthase gilt als eines der eindrucksvollsten Beispiele dafür, wie die Natur auf molekularer Ebene mechanische und chemische Vorgänge verbindet. Forschende in der Nanotechnologie lassen sich von solchen biologischen Motoren inspirieren. Vor allem aber hat Boyer eine der zentralen Fragen des Lebens beantwortet: wie jede einzelne unserer Zellen ihre Energie gewinnt.

Mehr zum Nobelpreis 1997 finden Sie bei der Nobelstiftung.

Stand: 29.10.2026