Paul D. Boyer wurde am 31. Juli 1918 in Provo im US-Bundesstaat Utah geboren. Er starb am 2. Juni 2018 in Los Angeles, wenige Wochen vor seinem hundertsten Geburtstag. Der Biochemiker klärte auf, wie unsere Zellen den wichtigsten Energieträger des Lebens herstellen, das Molekül ATP. 1997 erhielt er gemeinsam mit dem Briten John E. Walker eine Hälfte des Nobelpreises für Chemie für die Aufklärung des enzymatischen Mechanismus, der der Synthese von ATP zugrunde liegt. Die andere Hälfte ging an den Dänen Jens C. Skou für die Entdeckung eines Enzyms, das Ionen durch Zellmembranen pumpt.
Herkunft und Ausbildung
Boyer wuchs in Utah auf, in einer Familie, die der Kirche Jesu Christi der Heiligen der Letzten Tage angehörte. Boyer studierte Chemie an der Brigham Young University in seiner Heimatstadt und schloss 1939 ab. Für die Promotion ging er an die University of Wisconsin, eine der damals führenden Adressen für Biochemie, und wurde 1943 promoviert.
Während des Zweiten Weltkriegs arbeitete er an der Stanford University an einem kriegswichtigen Projekt. Es ging darum, Blutserumalbumin, ein Eiweiß aus dem Blutplasma, haltbar zu machen, damit es bei der Versorgung verwundeter Soldaten eingesetzt werden konnte. Boyer und seine Kollegen fanden Zusätze, die das Protein vor dem Zerfall beim Erhitzen schützten. Diese frühe Erfahrung mit der Stabilität von Proteinen begleitete ihn sein ganzes Forscherleben.
Minnesota und Los Angeles
Nach dem Krieg wurde Boyer Professor an der University of Minnesota, wo er fast zwei Jahrzehnte blieb. Er beschäftigte sich mit der Frage, wie Enzyme arbeiten, also jene Proteine, die chemische Reaktionen in Lebewesen beschleunigen. 1963 wechselte er an die University of California in Los Angeles (UCLA). Dort wurde er Gründungsdirektor des Molecular Biology Institute, eines Forschungszentrums, das er über Jahre prägte. Daneben war er als Herausgeber tätig, unter anderem der Fachreihe Annual Review of Biochemistry und des umfangreichen Handbuchs The Enzymes.
ATP, die Energiewährung der Zelle
Um Boyers Leistung zu verstehen, muss man wissen, was ATP ist. Die Abkürzung steht für Adenosintriphosphat. Dieses Molekül trägt drei Phosphatgruppen, die wie an einer Kette hintereinanderhängen. Wird die äußerste Gruppe abgespalten, wird Energie frei. Die Zelle nutzt diese Energie für fast alles: für die Bewegung der Muskeln, für die Übertragung von Nervensignalen und für den Aufbau neuer Moleküle. Deshalb nennt man ATP oft die Energiewährung der Zelle.
Der Bedarf ist gewaltig. Ein erwachsener Mensch setzt an einem Tag eine Menge an ATP um, die ungefähr seinem eigenen Körpergewicht entspricht. Da der Körper nur sehr wenig ATP speichert, muss er das Molekül ständig neu herstellen. Dies geschieht vor allem in den Mitochondrien, den Kraftwerken der Zelle. Das entscheidende Werkzeug dafür ist ein großes Enzym namens ATP-Synthase.
Ein Enzym, das sich dreht
Seit den 1960er-Jahren war durch die Arbeiten des Briten Peter Mitchell bekannt, woher die ATP-Synthase ihre Energie bezieht. Beim Abbau der Nahrung werden in den Mitochondrien Wasserstoff-Ionen, also Protonen, über eine Membran gepumpt. Es entsteht ein Gefälle, ähnlich wie Wasser hinter einem Staudamm. Die Protonen strömen anschließend durch die ATP-Synthase zurück, und dabei wird ATP gebildet. Unklar war jedoch, wie das Enzym die Energie dieses Stroms in chemische Energie umwandelt.
Boyer untersuchte diese Frage mit großem experimentellem Geschick, unter anderem mit Sauerstoffatomen, die mit schweren Isotopen markiert waren. So konnte er verfolgen, welche Schritte im Enzym ablaufen. Er kam zu einem überraschenden Ergebnis: Die Bildung von ATP selbst erfordert kaum Energie. Energie wird vor allem gebraucht, um das fertige ATP vom Enzym zu lösen. In den 1970er-Jahren formulierte er daraus sein Modell des Bindungswechsels.
Nach diesem Modell besitzt die ATP-Synthase drei gleichartige Arbeitsstellen. Jede durchläuft nacheinander drei Zustände: In einem nimmt sie die Ausgangsstoffe auf, im nächsten hält sie diese so fest, dass ATP entsteht, und im dritten öffnet sie sich und gibt das ATP frei. Die drei Stellen befinden sich immer in verschiedenen Zuständen und wechseln reihum. Später ergänzte Boyer eine noch kühnere Idee: Diese Wechsel würden durch eine Drehbewegung im Inneren des Enzyms ausgelöst. Der Protonenstrom treibe eine Art Achse an, die sich wie in einer winzigen Turbine dreht und dabei die drei Arbeitsstellen nacheinander verformt.
Ein Vergleich aus dem Alltag hilft, das Modell zu verstehen. Man kann sich die ATP-Synthase wie eine Drehtür mit drei Kammern vorstellen. In jede Kammer treten nacheinander die Bausteine ein, werden darin zusammengefügt und verlassen sie als fertiges ATP. Die Tür dreht sich aber nur, wenn von außen jemand schiebt, und dieser Schub kommt vom Protonenstrom. Bemerkenswert ist, dass der Vorgang auch umgekehrt laufen kann: Spaltet das Enzym ATP, dreht sich die Achse in die andere Richtung, und es pumpt Protonen. Gerade diese Umkehrbarkeit nutzten die japanischen Forscher später, um die Drehung sichtbar zu machen.
Bestätigung durch die Strukturforschung
Viele Fachleute waren zunächst skeptisch, denn ein rotierender Motor in einem Enzym klang ungewöhnlich. Den Beweis lieferte John Walker in Cambridge. Er bestimmte 1994 mit Kollegen die räumliche Struktur eines großen Teils der ATP-Synthase mithilfe der Röntgenkristallografie. Die Struktur zeigte tatsächlich drei Arbeitsstellen in unterschiedlichen Zuständen und eine zentrale Achse, genau wie Boyer es vorhergesagt hatte. Kurz darauf gelang es japanischen Forschern um Masasuke Yoshida und Kazuhiko Kinosita, die Drehung unter dem Mikroskop sichtbar zu machen. Sie befestigten einen leuchtenden Faden an dem Enzym und beobachteten, wie er sich drehte, sobald ATP vorhanden war.
Damit war klar, dass die ATP-Synthase einer der kleinsten Motoren der Natur ist.
Der Nobelpreis 1997
Die Königlich Schwedische Akademie der Wissenschaften verlieh Boyer und Walker 1997 gemeinsam eine Hälfte des Chemie-Nobelpreises. Die Kombination war bezeichnend: Boyer hatte den Mechanismus aus biochemischen Experimenten erschlossen, Walker ihn durch den Blick auf die Struktur bestätigt. Die andere Hälfte erhielt Jens C. Skou, der als Erster ein Enzym beschrieben hatte, das Natrium- und Kalium-Ionen unter Verbrauch von ATP durch die Zellmembran transportiert. Alle drei Preisträger hatten damit grundlegende Fragen zur Energieversorgung der Zelle beantwortet.
Boyer war zu diesem Zeitpunkt bereits 79 Jahre alt und offiziell im Ruhestand. Er war Mitglied der National Academy of Sciences der USA und hatte zuvor zahlreiche weitere Ehrungen erhalten.
Persönliches
Boyer war über sieben Jahrzehnte mit seiner Frau Lyda verheiratet, die er bereits während des Studiums kennengelernt hatte. Kollegen beschrieben ihn als offenen, neugierigen Menschen, der auch jungen Forschenden zuhörte und gern über ungewöhnliche Ideen diskutierte.
Bedeutung
Paul D. Boyer hat gezeigt, dass Enzyme nicht nur chemische Werkzeuge sind, sondern auch präzise arbeitende Maschinen sein können. Sein Modell des Bindungswechsels und der Drehbewegung gehört heute zum Grundwissen der Biochemie und steht in jedem Lehrbuch. Die ATP-Synthase gilt als eines der eindrucksvollsten Beispiele dafür, wie die Natur auf molekularer Ebene mechanische und chemische Vorgänge verbindet. Forschende in der Nanotechnologie lassen sich von solchen biologischen Motoren inspirieren. Vor allem aber hat Boyer eine der zentralen Fragen des Lebens beantwortet: wie jede einzelne unserer Zellen ihre Energie gewinnt.
Mehr zum Nobelpreis 1997 finden Sie bei der Nobelstiftung.
Stand: 29.10.2026